Proteindynamik - Molekulare Maschinen in Aktion
LMU-Wissenschaftler haben mit einer speziellen Bildgebungsmethode aufgeklärt, wie sich Membranproteine in ihrer Struktur verändern, wenn sie Moleküle aus der Zelle schleusen.
05.10.2018
Proteine erfüllen als molekulare Maschinen zahlreiche Aufgaben in der Zelle. Um die grundlegenden Mechanismen ihrer Funktionen aufzuklären, wurden bisher vor allem Analysen ihrer dreidimensionalen Struktur eingesetzt. „Dies allein reicht aber nicht“, sagt Thorben Cordes, Professor für Physikalische und Synthetische Biologie an der LMU, „wir müssen auch ihre Bewegungen und Strukturänderungen innerhalb einer Reaktion verstehen.“ Cordes hat sich mit seiner Gruppe darauf spezialisiert, solche Dynamiken sichtbar zu machen. In Kooperation mit Wissenschaftlern des Imperial College, London, und der Universität Groningen ist es ihm nun erstmals gelungen, zu zeigen, wie sich Membrantransportproteine in Echtzeit bewegen. Über ihre Ergebnisse berichten die Wissenschaftler im Fachmagazin EMBO Journal.
Die von den Wissenschaftlern untersuchten ABC-Transporter sind essenzielle Membranproteine, die an zahlreichen zellulären Prozessen beteiligt sind, darunter Nährstoffimport, Entgiftung und Immunreaktion. Alle ABC-Transporter bestehen aus zwei Modulen: Die sogenannte Transmembrandomäne bildet die eigentliche Schleuse, durch die Substrat exportiert wird, während die Nukleotidbindungsdomäne die dafür nötige Energie erzeugt, indem sie ATP, die Energiewährung der Zelle, aufspaltet.